Proteiner er biologiske polymerer konstrueret ud fra aminosyrer, der er forbundet til dannelse af peptider. Disse peptidsubenheder kan binde til andre peptider til dannelse af mere komplekse strukturer. Flere typer kemiske bindinger holder proteiner sammen og binder dem til andre molekyler. Se nærmere på kemiske bindinger ansvarlig for proteinstruktur.
Den primære struktur af et protein består af aminosyrer bundet til hinanden. Aminosyrer er forbundet med peptidbindinger. En peptidbinding er en type kovalent binding mellem carboxylgruppen i en aminosyre og aminogruppen i en anden aminosyre. Aminosyrer er i sig selv lavet af atomer, der er forbundet med kovalente bindinger.
Den sekundære struktur beskriver den tredimensionelle foldning eller opspolning af en kæde af aminosyrer (f.eks. Beta-plisseret ark, alfa-helix). Denne tredimensionelle form holdes på plads af brintbindinger. En hydrogenbinding er en dipol-dipol-vekselvirkning mellem et hydrogenatom og et elektronegativt atom, såsom nitrogen eller ilt. En enkelt polypeptidkæde kan indeholde flere alfa-helix og beta-plisserede arkområder.
Hver alfa-helix stabiliseres ved hydrogenbinding mellem amin- og carbonylgrupperne på den samme polypeptidkæde. Det beta-plisserede ark stabiliseres af hydrogenbindinger mellem amingrupperne i en polypeptidkæde og carbonylgrupper på en anden tilstødende kæde.
Mens sekundær struktur beskriver formen på kæder af aminosyrer i rummet, tertiær struktur er den samlede form antaget af hele molekylet, som kan indeholde regioner på begge ark og spoler. Hvis et protein består af en polypeptidkæde, er en tertiær struktur det højeste niveau af struktur. Hydrogenbinding påvirker et proteins tertiære struktur. R-gruppen af hver aminosyre kan også være enten hydrofob eller hydrofil.
Nogle proteiner er lavet af underenheder, hvori protein molekyler bindes sammen for at danne en større enhed. Et eksempel på et sådant protein er hæmoglobin. Kvaternær struktur beskriver, hvordan underenhederne passer sammen for at danne det større molekyle.